Deficiência carnitina palmitoil 2 CPT 2

Qual é o nome oficial do CPT2 gene?

O nome oficial deste gene é "2 palmitoyltransferase carnitina."

CPT2 é o símbolo oficial do gene. O CPT2 gene é também conhecido por outros nomes, listados abaixo.

Leia mais sobre nomes de genes e símbolos no Sobre página.

Qual é a função normal do CPT2 gene?

O CPT2 gene fornece instruções para a tomada de uma enzima chamada carnitina palmitoil 2. Esta enzima é essencial para a oxidação de ácido gordo, um processo de múltiplos passos que se decompõe (metaboliza) gorduras e converte-os em energia. Oxidação de ácidos gordos tem lugar dentro da mitocôndria, que são os centros de energia que produzem nas células. Um grupo de gorduras chamado longo ácidos gordos de cadeia devem ser ligado a uma substância conhecida como carnitina para entrar mitocôndrias. Uma vez que estes ácidos gordos são dentro da mitocôndria, 2 palmitoiltransferase carnitina remove a carnitina e adiciona uma substância chamada coenzima A. Long-ácidos gordos de cadeia devem ser unidos a coenzima A. Antes que possam ser metabolizado para produzir energia Os ácidos gordos são uma importante fonte de energia para o coração e os músculos. Durante os períodos de jejum, os ácidos gordos são também uma importante fonte de energia para o fígado e outros tecidos.

Como são as mudanças na CPT2 gene relacionado com as condições de saúde?

carnitina deficiência palmitoyltransferase II - causada por mutações no CPT2 gene

Mais de 70 mutações no CPT2 gene foram encontrados para causar carnitina palmitoiltransferase II deficiência (CPT II). Estas mutações levam a redução da atividade da carnitina palmitoil 2.Mutações que levam à actividade enzimática extremamente reduzido normalmente causam as formas mais graves de deficiência de CPT II (uma forma letal neonatal e uma forma infantil severa hepatocardiomuscular), enquanto aquelas que resultam na atividade da enzima parcialmente reduzido geralmente levam a uma forma menos grave miopático do desordem. O mais comumCPT2 mutação do gene substitui o bloco de construção de proteína (aminoácido)-serina com o aminoácido leucina na posição 113 (escrito como Ser113Leu ou S113L) na enzima. Esta mutação responsável por cerca de 60 por cento das mutações que causam a forma miopático de CPT deficiência II.

Sem suficiente funcionando 2 palmitoiltransferase carnitina, de cadeia longa de ácidos gordos não são adequadamente processada depois de entrarem mitocôndrias e não pode ser metabolizado para produzir energia. Produção de energia reduzido pode levar a algumas das características da deficiência CPT II, ​​tais como dor e fraqueza muscular, baixo açúcar no sangue (hipoglicemia), e os baixos níveis dos produtos de degradação de gorduras (hypoketosis). Os ácidos gordos de cadeia longa e acilcarnitinas (ácidos gordos ainda ligados a carnitina) também podem acumular-se em células e danificar o fígado, coração e os músculos. Esse acúmulo anormal faz com que os outros sinais e sintomas da doença.

Onde está o CPT2 gene localizado?

Citogenética Localização: 1p32

Localização Molecular no cromossomo 1: 53.662.100 pares de bases para 53.679.868

O CPT2 gene está localizado no braço (p) curto de cromossoma 1 na posição 32.

Mais precisamente, o CPT2 gene está localizado a partir de pares de bases 53.662.100 a 53.679.868 par de bases no cromossoma 1.

Veja Como é que os geneticistas indicar a localização de um gene? no Manual.

Onde posso encontrar informações adicionais sobre CPT2 ?

Você e seu médico pode encontrar os seguintes recursos sobre CPT2 útil.

• Recursos educacionais - Páginas de informação
  Bioquímica (quinta edição, 2002): Carnitina Transporta de cadeia longa ativado ácidos graxos na mitocondrial Matrix
• Gene Comentários - Resumo clínico
• Gene Testes - testes de DNA ordenados por profissionais de saúde

Você pode também estar interessado nestes recursos, que são concebidos para profissionais e pesquisadores de genética.

• PubMed - A literatura recente
• OMIM - catálogo desordem genética
• Pesquisa de Recursos - Ferramentas para pesquisadores (4 links)

Que outros nomes que as pessoas usam para o CPT2 gene ou produtos de genes?

• CPT2_HUMAN
• CPTASE
• CPT II

A deficiência de carnitina-palmitoil transferase II (CPT II) é uma doença hereditária autossómica recessiva que afecta a oxidação mitocondrial dos ácidos gordos de cadeia longa (AGCL). A CPT II está envolvida na transferência de AGCL do citosol para a mitocôndria, onde estes são oxidados. É uma enzima ubíqua localizada na membrana interna da mitocôndria. O gene que codifica para a CPT II está localizado em 1p32 e foi extensivamente estudado. Como resultado a sequência codificante e organização foram identificadas. São conhecidas duas formas de deficiência de CPT II: uma muscular e outra hepato-cardiomuscular. A deficiência muscular de CPT II foi a primeira a ser descrita: é caracterizada por rabdomiólise marcada, induzida por exercício físico prolongado ou jejum, em adolescentes ou jovens adultos. Foram já descritos mais de 100 casos. A forma hepato-cardiomuscular caracteriza-se por hipoglicémia com hipocetonémia induzida por jejum, miólise periférica e arritmias cardíacas paroxísticas que levam frequentemente a morte súbita nos primeiros anos de vida. Estão descritos actualmente cerca de 20 casos. O diagnóstico pode ser feito pela determinação da actividade enzimática em linfócitos ou fibroblastos. São conhecidas diversas mutações no DNA genómico. O diagnóstico pré-natal está disponível para famílias com formas graves da doença.

Carnitina deficiência II palmitoyltransferase é a doença hereditária mais comum de oxidação mitocondrial de ácido graxo de cadeia longa. O mais comum "clássica" forma miopático ocorre em adultos jovens e é caracterizada por episódios recorrentes de rabdomiólise desencadeadas pelo exercício prolongado, jejum, ou doença febril ( Thuillier et al., 2003 ). Veja também a neonatal letal ( 608.836 ) e infantil ( 600.649 ) formas da doença, que também são causadas por mutações no gene CPT2. Características Clínicas Engel et ai. (1970) relataram 18-year-old irmãs gêmeas idênticas que tiveram dor muscular com mioglobinúria, às vezes induzida pelo exercício, desde a infância. O jejum, ou alto teor de gordura dieta pobre em carboidratos isocalóricas, dores musculares induzidas e um aumento nítido em enzimas musculares sem cetonemia ou cetonúria associado, sugerindo um defeito em uma fonte de energia para o músculo. Como a administração de triglicerídeos de cadeia média produziu o esperado cetonemia normal e cetonúria, Engel et ai. (1970 ) postularam um defeito na utilização de cadeia longa de ácido gordo. Bressler (1970) sugeriram o envolvimento do sistema carnitina. DiMauro e DiMauro (1973) relataram um paciente que provavelmente tinha a mesma doença como os gémeos de Engel et ai. (1970) . Três métodos diferentes detectada atividade muito baixa do músculo carnitina palmitoil, os autores observaram que a deficiência de carnitina muscular palmitoyltransferase haviam sido relatados em crianças e adultos jovens. As características clínicas incluíram ataques recorrentes de mioglobinúria precipitada pelo exercício prolongado, especialmente após o jejum, por exposição ao frio ou por estresse,. Todas as condições normalmente associadas a uma dependência maior do músculo sobre o metabolismo lipídico Cumming et al. (1976) descreveu um paciente que teve cãibras musculares e mioglobinúria desencadeadas pelo exercício violento depois do jejum e suprimida por uma dieta rica em carboidratos. Hostetler et al. (1978) relataram um paciente com mioglobinúria recorrente. Metabolismo muscular de carboidratos foi normal. O jejum prolongado aumento nos níveis séricos de creatina. Os níveis plasmáticos de ácidos graxos livres, acetoacetato e beta-hidroxibutirato aumentaram normalmente com o jejum. Uma deficiência parcial de palmitoil-carnitina foi encontrada no músculo. A microscopia electrónica mostrou gotículas lipídicas no músculo do paciente, e análise de lípidos mostraram um aumento de 3 vezes em triglicéridos. Banco et al. (1975) descreveu as características clínicas semelhantes em dois irmãos que tinham aumento dos triglicérides e produção de cetona reduzida, apesar de alta plasmáticas de ácidos graxos livres. Uma dieta baixa em gorduras do tipo usado para hiperlipoproteinemia tipo I ( 238600 ) foi recomendado, como a restrição calórica pode agravar mioglobinúria. DiDonato et al. (1978) relataram um jovem com deficiência de CPT II, que tinha reduzido a actividade enzimática no músculo biópsia e em culturas de fibroblastos, sugerindo que é uma condição sistémica e não exclusivamente muscular. Scholte et al. (1979)descreveu um homem de outra maneira saudável jovem que tinha dores musculares e mioglobinúria depois de exercício extenuante. Durante o jejum, creatina quinase sérica manteve-se baixa e cetogênese era normal.Deficiência de CPT II estava presente no músculo esquelético e leucócitos, enquanto que a actividade CPT I era normal e mostrou cinética normais. Músculo esquelético biópsia não mostrou armazenamento anormal de lipídios.Bertorini et al. (1980) relataram o caso incomum de um homem que teve início sintomático da deficiência de CPT aos 51 anos quando a infecção precipitou insuficiência respiratória aguda e mioglobinúria. Seus pais eram primos em primeiro grau. Ao nascer, ele precisou de ressuscitação, e visão gravemente comprometida e espasticidade bilateral leve levou a uma vida relativamente sedentária, que pode ter sido responsável pela sua fuga dos sintomas anteriores. Aos 46 anos, ele tinha aumentado de creatina fosfoquinase sérica de 1200 unidades (normal, 0-200) sem causa óbvia. Deficiência de CPT no músculo, leucócitos, e no fígado foi documentado no momento da sua episódios agudos com a idade de 51 anos. O defeito enzimático do fígado, explicou o diminuição da produção de corpos cetônicos durante o jejum, privando o músculo de fontes cruciais de energia. Corpos cetónicos plasma subiu normalmente quando triglicerídeos de cadeia média foram administradas. Meola et al. (1987) demonstraram a deficiência de CPT em culturas de fibroblastos de um paciente com deficiência de CPT. Estudos similares de seus pais e filha apresentaram níveis de enzimas intermediárias, sugerindo herança autossômica recessiva. Kieval et al.(1989) relatou um menino de 17 anos com deficiência de CPT completo (95% de redução na atividade da enzima) que mostrou rabdomiólise clássico precipitada por esqui rigorosa. Sua mãe, um heterozigoto presumido, tinha deficiência parcial CPT (atividade da enzima 50% do normal) se manifestar como miopatia crônica com uma história de 15 anos de menor dor muscular nos membros e rigidez, especialmente após o exercício prolongado. Ela nunca tinha experimentado episódios de urina de cor escura, mas fraqueza na perna tinha sido progressiva. Os exames mostraram fraqueza muscular proximal do quadril e cintos de ombro. Kelly et al. (1989) relataram uma menina de 13 anos de idade que desenvolveu rabdomiólise grave após uma infecção B influenza. Seu curso foi complicado por episódios de hipercalemia, hipocalcemia, hiperfosfatemia, mioglobinúria, insuficiência renal e arritmia letal. A biópsia muscular mostrou CPT deficiência II. Uma irmã assintomática foi encontrada para ter o mesmo distúrbio. Kelly et al. (1989) observou que a heterogeneidade fenotípica em CPT deficiência II pode ser devido a diferenças na extensão do defeito enzimática, bem como a exposição variável a factores ambientais, tais como o exercício prolongado, frio, em jejum, e infecção. Mongini et al. (1991) relataram um homem 18-year-old com o clássico de início tardio deficiência II CPT caracterizado pelo exercício recorrente mioglobinúria seguinte e jejum. Seu pai de 53 anos de idade teve episódios semelhantes, embora sua mãe e irmão mais velho eram assintomáticos. Os autores observaram que os pais do probando da origem da mesma aldeia na Itália, com menos de 1.000 habitantes, e que a ocorrência da doença em 2 gerações mostrou herança 'quasidominant ". Em uma paciente de 18 anos, sexo feminino, Tein et al. (1994) descreveu pancreatite recorrente nas idades de 12 e 15 anos, ocorrendo após períodos prolongados de exercício, juntamente com uma dieta rica em gordura. Após o início da mioglobinúria recorrente quando ela tinha 16 anos de idade, deficiência de CPT II (32% de atividade residual) foi criada pelo estudo da cultura de fibroblastos da pele. Tein et al. (1994) concluíram que a deficiência de CPT II pode ser uma causa de pancreatite e deve ser considerado no diagnóstico diferencial, mesmo na ausência de mioglobinúria evidente. Handig et al. (1996) relataram uma família consangüínea CPT II deficiente com 3 membros afetados que mostraram variabilidade fenotípica. O proband, um macho, sofria de uma forma clássica de deficiência de adulto II CPT com rabdomiólise recorrente com mioglobinúria e níveis séricos de creatina quinase até mais de 100.000 U / l. Por outro lado, uma prima estava quase assintomática e nunca tinha tido episódios de lesão muscular aguda com rabdomiólise e mioglobinúria, embora sua irmã afetada tinha morrido na idade de 16 anos durante um ataque severo de lesão muscular. Haap et al. (2002) realizaram uma série de estudos metabólicos em um homozigoto mulher de 43 anos de idade para a mutação mais comum no CPT II deficiência (S113L;600.650,0002 ). Comparado com um grupo controle fêmea, a paciente apresentou tolerância à glicose normal, mas foi severamente resistentes à insulina, a lipólise basal foi significativamente reduzida, e oxidação de carboidratos foi maximamente aumentou no estado basal e não aumentar ainda mais durante a estimulação da insulina. Por outro lado, a oxidação lipídica foi praticamente ausente e não diminuiu durante a estimulação da insulina.Surpreendentemente, lípidos intramiocelular foram bem dentro da gama do grupo de controlo. Os autores concluíram que a deficiência de CPT genética II é caracterizada pela resistência à insulina, o que não é explicada por lípidos intramiocelular aumentadas. Haap et al. (2002) concluiu que a incapacidade do músculo esquelético para oxidar de cadeia longa de ácidos graxos livres tem amplas conseqüências metabólicas, como resistência à insulina. Olpin et al. (2003) observou que os machos compreendem 88% dos pacientes com deficiência de miopático II CPT. Orngreen et al. (2005) usou a calorimetria indireta e da metodologia de isótopos estáveis ​​para examinar glicose e palmitato de utilização de combustível em pacientes com mutações compostos heterozigotos e heterozigose no gene CPT2. Pacientes com compostos mutações heterozigotas teve normais de cadeia longa oxidação de ácidos graxos em repouso, mas severamente prejudicada a oxidação de ácidos graxos durante o exercício prolongado de baixa intensidade. Três indivíduos que eram heterozigotos para uma mutação CPT2 única apresentaram níveis intermediários de deficiência. Os dados indicaram que o déficit de energia naqueles com 2 CPT2 mutações foi atenuado pela glicogenólise muscular aumentada. Atividade enzimática residual CPT2 em fibroblastos variou de 10 a 36% dos controles normais em pacientes com deficiência de CPT II, e 46 a 65% em indivíduos com uma mutação CPT2 único. Os autores identificaram um E454X e uma mutação CPT2 D213G (600650,0015 e 600650,0016 ) em 2 dos pacientes que reportaram heterozigotas sintomas miopáticos com cãibras musculares e rabdomiólise. Orngreen et al. (2005) concluiu que algumas operadoras de simples cpt2 mutações podem tornar-se sintomático durante o exercício, o que é consistente com um efeito dominante negativo. Deschauer et al. (2005) proporcionou uma revisão da forma miopático de CPT deficiência II. Na sua série de 28 pacientes, induzida por exercício mialgia foi o sintoma mais comum (96% dos pacientes), enquanto que mioglobinúria não foi encontrado em 21% dos pacientes. Diagnóstico Gempel et al. (2002) comparou o espectro de massa em tandem de acilcarnitinas séricos de 9 CPT II pacientes com deficiência aos de uma coorte de 99 pacientes com outras doenças neuromusculares e condições metabólicas. Os espectros no CPT deficiência II mostrou elevações característicos de palmitoylcarnitine e oleoylcarnitine, enquanto acilcarnitina não foi elevada. No seu estudo, a proporção de palmitoylcarnitine e oleoylcarnitine para acilcarnitina detectado todas as deficiências de CPT II e discriminada-los a partir de alterações inespecíficas de acilcarnitinas soro. Gempel et al. (2002) sugeriu a espectrometria de massa de acilcarnitinas soro como um teste rápido de rastreio que deve ser incluído no início do trabalho de diagnóstico-up de pacientes com mioglobinúria recorrente, fraqueza muscular recorrente, e mialgia. Gestão Clínica Bonnefont et al. (2009) descobriram que bezafibrato, uma droga hipolipidémico comummente utilizado, restaurou a capacidade para a oxidação de ácidos gordos normais em células musculares em pacientes com uma ligeira forma de CPT2 deficiência por estimular a expressão do gene mutado. Eles administrado bezafibrato para 6 adultos com deficiência de CPT2 leve durante 6 meses com uma dose de 3 comprimidos de 200 mg por dia. O desfecho primário foi o nível de oxidação dos ácidos graxos no músculo esquelético. As mitocôndrias foram isoladas a partir de amostras de biópsia do músculo obtidos antes e após o tratamento, e as taxas de respiração mitocondrial foram medidos na presença de palmitoil-L-carnitina, o substrato específico de CPT2. Antes do tratamento, os níveis de palmitoil-L-carnitina de oxidação foram marcadamente reduzida (por 21 a 54% do valor normal), reduções que eram consistentes com a deficiência de CPT2. Após o tratamento bezafibrato, os valores aumentou significativamente nos 6 pacientes (de 60 a 284%, P = 0,03). Além disso, CPT2 mRNA no músculo esquelético aumentou em todos os pacientes (de 20 a 93%, P = 0,002), assim como o nível de proteína CPT2. A análise in vitro de mioblastos dos pacientes mostraram que o defeito inicial na oxidação de ácido gordo (49 a 75% dos valores de controlo) foi totalmente corrigida após as células terem sido expostos a bezafibrato (P = 0,002). Havia 3 a 24 episódios de rabdomiólise por paciente ao longo de um período de 6 meses antes do tratamento e de 0 a 6 episódios por paciente durante o tratamento. Questionários de qualidade de vida indicaram menos dor corporal e menor limitação de atividade física. Bonnefont et al. (2009) sugeriram que os resultados positivos deste estudo piloto garantido um maior ensaio clínico. Genética Molecular Em 8 pacientes não relacionados com hemoglobinúria familiar recorrente e II CPT deficiência, Taroni et al. (1993)identificaram uma mutação homozigótica no gene CPT2 (S113L; 600.650,0002 ). Um dos pacientes havia sido relatada por DiDonato et al. (1978) . Entre um total de 25 pacientes com o transtorno, Taroni et al. (1993) encontrou a mutação S113L em 56% dos alelos mutantes CPT II. Handig et al. (1996) identificou homozigotia para a mutação S113L em 3 pacientes afectados de uma família consangüínea. Deschauer et al. (2005) encontrou a mutação S113L em 35 dos 46 alelos mutantes CPT II (76%). Veja também: Angelini et al. (1981) ; DiDonato et al. (1981) ; Herman e Nadler (1977) ; Reza et al. (1978) ; Trevisan et al. (1984) Referências 1. 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